Взаимодействия белков с рРНК

Взаимодействия белков с рРНК очень сильно отличаются от взаимодействий белков с ДНК и тРНК. Места связывания белков на ДНК и тРНК характерны наличием специфической эволюционно консервативной последовательности нуклеотидов, замена которых приводит к сильному ослаблению или исчезновению взаимодействий [1]. Предположение об определяющей роли последовательности нуклеотидов в РНК-белковом узнавании, основанное на исследованиях комплексов белков-репрессоров с ДНК и изучении аминоацил-тРНК-синтетаз, оказывается некорректным применительно к рРНК-белковым комплексам. Поскольку структура ДНК регулярна, именно последовательность оснований, а не конформация остова, определяет специфичность связывания. Подобное же можно сказать о комплексах аминоацил-тРНК-синтетаз с соответствующими тРНК, поскольку пространственные структуры тРНК однотипны и специфичность узнавания зависит именно от последовательности оснований в определённых участках молекулы тРНК. www.getbanks.ru

рРНК, в отличие от ДНК и тРНК, содержит много нерегулярных участков, и рибосомные белки могут опознавать специфические конформации, образованные сахарофосфатным остовом таких участков. Места связывания рибосомных белков на рРНК можно разделить на две группы [18]. К первой относятся двухцепочечные спирали длиной до 40 нт, содержащие выпетливания (loops) или выпуклости (bulges), которые или искажают структуру спиралей нормальной А-формы, образуя уникальные конформации, опознаваемые белком, или же сами формируют места связывания. Вторая группа включает домены рРНК, имеющие сложную пространственную структуру, взаимное расположение сегментов которой стабилизируется рибосомными белками.

Для поиска предполагаемых мест РНК-белкового связывания в молекулах рибосомных белков используют две концепции:

1. Наличие кластеров эволюционно консервативных положительно заряженных или ароматических аминокислотных остатков в структурах белков может служить указанием на функциональную важность данной области молекулы при взаимодействии с рРНК;

2. Способность рибосомных белков к специфическим перекрестным взаимодействием с рРНК из эволюционно удаленных организмов позволяет использовать сравнение структур гомологичных белков для локализации возможных мест связывания рРНК и говорить о консерватизме пространственной структуры РНК-белкового интерфейса [31].

Дополнительно используют модификации белка генно-инженерными или биохимическими методами, которые заключаются в замене или химической модификации аминокислотных остатков или же в удалении части полипептидной цепи с последующей проверкой константы связывания.


Поможет ли маркировка?
В кампанию по борьбе с трансгенными продуктами включились и общества защиты потребителей. Их главное требование заключается в том, чтобы потребитель мог делать "осознанный" выбор. Без сом­нения, потребитель должен иметь выбор. Но будет ли он в данных условиях "осознанным"? Сейчас, по требованию ЕС пищевые про­дукты, ...

Газообмен в легких и тканях
Кровь, поступающая в легкие по системе малого круга кровообращения, содержит мало кислорода и много углекислого газа. Обмен газов между кровью и воздухом, поступающим в легкие, осуществляется путем их диффузии через тонкие стенки легочных пузырьков и кровеносных сосудов: кислород из воздуха переходит в кровь, а углекислый газ из крови — ...

Враги, конкуренты.
Маньчжурского зайца преследуют почти все хищные млекопитающие и только необоснованно к его врагам относят, по - видимому, барсука. В экскрементах барсуков, взятых из 50 уборных, которые были расположены в местах концентрации маньчжурского зайца, его остатков не было обнаружено (Гуреев, 1964). Врагами маньчжурского зайца являются рысь, ...