BioNow

Взаимодействия белков с рРНК очень сильно отличаются от взаимодействий белков с ДНК и тРНК. Места связывания белков на ДНК и тРНК характерны наличием специфической эволюционно консервативной последовательности нуклеотидов, замена которых приводит к сильному ослаблению или исчезновению взаимодействий [1]. Предположение об определяющей роли последовательности нуклеотидов в РНК-белковом узнавании, основанное на исследованиях комплексов белков-репрессоров с ДНК и изучении аминоацил-тРНК-синтетаз, оказывается некорректным применительно к рРНК-белковым комплексам. Поскольку структура ДНК регулярна, именно последовательность оснований, а не конформация остова, определяет специфичность связывания. Подобное же можно сказать о комплексах аминоацил-тРНК-синтетаз с соответствующими тРНК, поскольку пространственные структуры тРНК однотипны и специфичность узнавания зависит именно от последовательности оснований в определённых участках молекулы тРНК.

рРНК, в отличие от ДНК и тРНК, содержит много нерегулярных участков, и рибосомные белки могут опознавать специфические конформации, образованные сахарофосфатным остовом таких участков. Места связывания рибосомных белков на рРНК можно разделить на две группы [18]. К первой относятся двухцепочечные спирали длиной до 40 нт, содержащие выпетливания (loops) или выпуклости (bulges), которые или искажают структуру спиралей нормальной А-формы, образуя уникальные конформации, опознаваемые белком, или же сами формируют места связывания. Вторая группа включает домены рРНК, имеющие сложную пространственную структуру, взаимное расположение сегментов которой стабилизируется рибосомными белками.

Для поиска предполагаемых мест РНК-белкового связывания в молекулах рибосомных белков используют две концепции:

1. Наличие кластеров эволюционно консервативных положительно заряженных или ароматических аминокислотных остатков в структурах белков может служить указанием на функциональную важность данной области молекулы при взаимодействии с рРНК;

2. Способность рибосомных белков к специфическим перекрестным взаимодействием с рРНК из эволюционно удаленных организмов позволяет использовать сравнение структур гомологичных белков для локализации возможных мест связывания рРНК и говорить о консерватизме пространственной структуры РНК-белкового интерфейса [31].

Дополнительно используют модификации белка генно-инженерными или биохимическими методами, которые заключаются в замене или химической модификации аминокислотных остатков или же в удалении части полипептидной цепи с последующей проверкой константы связывания.

Лизогенные конверсии (превращения)
Как уже отмечалось, при лизогенизации клетка-хозяин приобретает устойчивость к данному фагу, а также способность продуцировать зрелые частицы этого фага. Однако этим не ограничиваются изменения, вызванные фагом при лизогенизации. Многочисленными опытами на микроорганизмах самых различных систематических групп было показано, что при лизо ...

Фундаментальные характеристики ростового процесса
Характерный для человека процесс роста называют в биологии аллометрическим (от греч. allos - иной). В отличие от изометричекого роста (характерного для ряда многоклеточных), в ходе развития органы и части нашего тела увеличиваются непропорционально друг другу. Они растут с разными скоростями по сравнению с остальными соматическими парам ...

Виды ржавчины на ячмене
Линейная (стеблевая) ржавчина. Возбудитель — Puccinia graminis Pers. f. secalis Eriks. et Henn. Проявляется на ячмене так же, как и на пшенице и ржи. Желтая ржавчина. Возбудитель—Puccinia striiformis West. (син. Р. glumarum Eriks. et Henn.). Внешний тип расположения урединий и телиопустул такой же, как и при поражении этим видом ржавчи ...