Взаимодействия белков с рРНК

Взаимодействия белков с рРНК очень сильно отличаются от взаимодействий белков с ДНК и тРНК. Места связывания белков на ДНК и тРНК характерны наличием специфической эволюционно консервативной последовательности нуклеотидов, замена которых приводит к сильному ослаблению или исчезновению взаимодействий [1]. Предположение об определяющей роли последовательности нуклеотидов в РНК-белковом узнавании, основанное на исследованиях комплексов белков-репрессоров с ДНК и изучении аминоацил-тРНК-синтетаз, оказывается некорректным применительно к рРНК-белковым комплексам. Поскольку структура ДНК регулярна, именно последовательность оснований, а не конформация остова, определяет специфичность связывания. Подобное же можно сказать о комплексах аминоацил-тРНК-синтетаз с соответствующими тРНК, поскольку пространственные структуры тРНК однотипны и специфичность узнавания зависит именно от последовательности оснований в определённых участках молекулы тРНК.

рРНК, в отличие от ДНК и тРНК, содержит много нерегулярных участков, и рибосомные белки могут опознавать специфические конформации, образованные сахарофосфатным остовом таких участков. Места связывания рибосомных белков на рРНК можно разделить на две группы [18]. К первой относятся двухцепочечные спирали длиной до 40 нт, содержащие выпетливания (loops) или выпуклости (bulges), которые или искажают структуру спиралей нормальной А-формы, образуя уникальные конформации, опознаваемые белком, или же сами формируют места связывания. Вторая группа включает домены рРНК, имеющие сложную пространственную структуру, взаимное расположение сегментов которой стабилизируется рибосомными белками.

Для поиска предполагаемых мест РНК-белкового связывания в молекулах рибосомных белков используют две концепции:

1. Наличие кластеров эволюционно консервативных положительно заряженных или ароматических аминокислотных остатков в структурах белков может служить указанием на функциональную важность данной области молекулы при взаимодействии с рРНК;

2. Способность рибосомных белков к специфическим перекрестным взаимодействием с рРНК из эволюционно удаленных организмов позволяет использовать сравнение структур гомологичных белков для локализации возможных мест связывания рРНК и говорить о консерватизме пространственной структуры РНК-белкового интерфейса [31].

Дополнительно используют модификации белка генно-инженерными или биохимическими методами, которые заключаются в замене или химической модификации аминокислотных остатков или же в удалении части полипептидной цепи с последующей проверкой константы связывания.


Эволюция звезд, происхождение химических элементов и планетная химическая эволюция
Процесс образования химических элементов во Вселенной неразрывно связан с эволюцией Вселенной. Мы уже познакомились с процессами, происходящими вблизи «Большого взрыва», знаем некоторые детали процессов, происходивших в «первичном бульоне» элементарных частиц. Первые атомы химических элементов, находящиеся в начале таблицы Д. И. Менделе ...

Физико-географический очерк южного Байкала
Котловина озера Байкал состоит из трёх впадин, разделённых друг от друга высокими подводными возвышенностями. Южная впадина расположена к югу от устья Селенги и охватывает всю южную часть Байкала. Границей между нею и средней впадиной служит подводная возвышенность со сложным рельефом против дельты Селенги. Максимальная глубина южной в ...

Спектрофотометрические методы анализа
СПЕКТРОФОТОМЕТРИЯ, метод исследования и анализа в-в, основанный на измерении спектров поглощения в оптич. области электромагн. излучения. Иногда под С. понимают раздел физики, объединяющий спектроскопию (как науку о спектрах электромагн. излучения), фотометрию и спектрометрию [как теорию и практику измерения соотв. интенсивности и длины ...