BioNow

БЕЛКИ, высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью —СО—NH—. Каждый белок. характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией). На долю белков приходится не менее 50% сухой массы орг. соединений животной клетки. Функционирование белков лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. Обмен в-в (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белков сократительной системы. Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белков и нуклеиновых кислот

По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные. Сложные могут включать ионы металла или пигмент. В соответствии с формой молекул белки подразделяют на глобулярные и фибриллярные. Молекулы первых свернуты в компактные глобулы сферической или эллипсоидной формы, молекулы вторых образуют длинные волокна (фибриллы) и высокоасимметричны. Большинство глобулярных белков, в отличие от фибриллярных, растворимы в воде.

Строение белковых молекул.

Практически все белки построены из 20аминокислот, принадлежащих, за исключением глицина, к L-ряду. Аминокислоты соединены между собой пептидными связями, образованными карбоксильной иаминогруппами соседних аминокислотных остатков (см. формулу I):

(формула I)

Белковая молекула может состоять из одной или нескольких цепей, содержащих от 50 до нескольких сотен (иногда – более тысячи) аминокислотных остатков. Молекулы, содержащие менее 50 остатков, часто относят к пептидам.

Различают четыре уровня организации белковых молекул. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи наз. первичной структурой. Все белки различаются по первичной структуре; потенциально возможное их число практически неограниченно. Термин "вторичная структура" относится к типу укладки полипептидных цепей. Наиболее часто встречающиеся типы – правая спираль иструктура. Под третичной структурой белков понимают расположение его полипептидной цепи в пространстве. Термин "четвертичная структура" относится к макромолекулам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей, не связанных между собой ковалентно. Такая структура отражает способ объединения и расположения этих субъединиц в пространстве.

Свойства.

Физико-химические свойства белков определяются их высокомолекулярной природой, компактностью укладки полипептидных цепей и взаимным расположением остатков аминокислот

Синтез.

Биосинтез белков происходит в результате трансляции в субклеточных частицах – рибосомах, представляющих собой сложный рибонуклеопротеидный комплекс. Информация о первичной структуре белка "хранится" в соответствующих генах – участках ДНК – в виде последовательности нуклеотидов. В процессе транскрипции эта информация с помощью фермента – ДНК – зависимой РНК – полимеразы – передается на матричную рибонуклеиновую кислоту, которая, соединяясь с рибосомой, служит матрицей для синтеза белка. Выходящие из рибосомы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают присущую данному белку конформацию, а также подвергаются модификации благодаря реакциям различных функциональных групп аминокислотных остатков и расщеплению пептидных связей.

Брожения
Брожения – это такой тип энергетических процессов, при котором вещества, подвергающиеся химическим превращениям, сами служат донорами и акцепторами электронов. Молекулярный кислород в этих процессах не участвует. Отсюда первое определение брожений, данное известным французским микробиологом Л. Пастером: «Брожение – это жизнь без воздуха ...

Асиалогликопротеиновый рецептор
Этот рецептор группы I, называемый также печеночным лектином, связывается с десиалированными гликопротеинами сыворотки и узнает гликопротеины с галактозой или N‑ацетилгалактозой на конце. Следует отметить две интересные особенности: 1) рецептор имеет единственный трансмембранный сегмент и является одним из нескольких рецепторов, у ...

Мезозойская эра – век рептилий
Существование двух независимых эволюционных ветвей амниот  тероморфной (от греческого "терион"  зверь) и завроморфной (от "заурос"  ящер), разошедшихся еще на уровне амфибий и венчаемых: первая  млекопитающими, а вторая  птицами и динозаврами, сейчас практически общепризнано. З ...