Материалы » Структура иммуноглобулинов » Трехмерная структура иммуноглобулинов

Трехмерная структура иммуноглобулинов
Страница 2

СуЗ-домены соседних Н-цёпей IgG обращены друг к другу четырехцепочечными р-слоями, и характер их взаимодействия аналогичен связи между Cvl и Cl. Небольшая область контакта между Ст2 и СуЗ-доменами охватывает около 12 остатков.

В молекулах IgM взаимодействие Су2-доменов, по-видимому, происходит по типу Fab—С, т. е. Су2-домены сближены и контактируют четырехцепочечными р-слоями. Наличие дисульфид-ного мостика на С-конце См2-домена способствует тесному сближению N-концов СмЗ-доменов, в результате чего непосредственного контакта между СмЗ-доменами не происходит.

Между Сд1 и Сц2-доменами Н-цепей IgG и IgA и между Сн2 и СнЗ-доменами тяжелых цепей иммуноглобулинов других классов расположен так называемый «шарнирный» участок, создающий высокую степень подвижности между двумя Fab- и Fc-фраг-ментами. Длина «шарнирного» участка иммуноглобулинов разных классов и подклассов варьирует от 15 до 65 а. о. Степень гомологии последовательности «шарнирных» участков составляет 60— 70%. Имеется зависимость между строением «шарнирного» участка и подвижностью Fab-фрагментов подклассов IgG-человека. Наибольшей гибкостью обладает молекула IgG3, у которой «шарнирный» участок, состоящий из,65 а. о., представляет довольно жесткий стержень с гибкими концами, примыкающими к Fab-фрагмен-там. У IgM4, обладающего наиболее жесткой структурой, «шарнирный» участок содержит всего 13 остатков, среди которых 5 остатков Pro и 2 — Cys, образующих межцепочечные дисульфидные связи, IgGl и IgG2 занимают промежуточное положение.

Страницы: 1 2