Материалы » Клеточная поверхность - рецепторы, рециклирование мембран и передача сигналов » Гемагглютинин вируса гриппа – наиболее полно охарактеризован ная гликопротеиновая структура

Гемагглютинин вируса гриппа – наиболее полно охарактеризован ная гликопротеиновая структура

Этот белок связан с вирусной мембраной с помощью короткого трансмембранного домена на С-конце. Он синтезируется как единая полипептидная цепь, но при созревании претерпевает протеолитическое расщепление с образованием двух полипептидов, HAi и НА2, связанных дисульфидной связью. Участок, отвечающий за слияние, локализован на N‑конце НА2. Он соответствует N‑концу G‑белка вируса везикулярного стоматита.

С помощью рентгеновской кристаллографии была определена трехмерная структура водорастворимого домена гемагглютинина. Этот домен получают с помощью расщепления бромелаином. Он представляет собой трнмер из – субъединиц, напоминает по форме стержень и выступает из мембраны на 135 А. Каждая субъединица имеет а-спиральный «стебель» с глобулярной «верхушкой», которая содержит рецепторыый участок для сиалогликосоединений.

Гидрофобный фузионный пептид спрятан между субъединицами тримера и находится на расстоянии 30 А от поверхности мембраны. Как известно, при низких рН третичная и четвертичная структуры белка необратимо изменяются. При рН 5,0 белок приобретает способность связывать липиды и детергенты и самоагретируется, что позволяет думать об экспонировании гидрофобного домена. По-видимому, это коррелирует с экспонированием фузионного пептида, который теперь может связаться с мембраной-мишенью, способствуя сближению обеих мембран и облегчая их слияние. Были выделены и получены in vitro мутанты с другими рН-оптнмумом и фузноинымн свойствами. Это подтверждает важность контактирования субъединиц при рН-зависимом конформационном изменении структуры белка и роль фузионного пептида. Гемагглютинин ацилирован жирными кислотами, которые, по-видимому, усиливают фузионную активность.

Суммируя все сказанное выше, можно сделать вывод, что, хотя физико-химические механизмы слияния мембран до конца не установлены, очевидно, что специфическое слияние мембран внутри клетки может осуществляться с помощью некоего белокзависимого процесса. Для этого должно произойти специфическое межмембранное взаимодействие, обеспечивающее прикрепление мембран друг к другу, и должен присутствовать мембранный белок, который при необходимости обеспечивает слияние. Для изучения свойств таких белков можно использовать белки, образующие шиловидные структуры вирусных частиц. Но могут применяться и другие модельные системы. Вероятно, семейство таких белков участвует в слиянии мембран как при экзоцитозе, так и при эндоцитозе.


Комплекс САР-сАМР при регуляции экспрессии галактозного и арабинозного оперонов
Комплекс САР-сАМР является положительным сигналом при регуляции экспрессии этих оперонов (галактозного и арабинозного). Например, для экспрессии ara- и gal-onepонов должны произойти дерепрессия с помощью индукторов - арабинозы и галактозы соответственно и связывание комплекса САР-сАМР с областью промотора. Так, у бактерий, растущих на г ...

Активность основных карбоксипептидаз у самок мышей при введении тестостерона и прогестерона
Известно, что тестостерон и прогестерон оказывают влияние на уровень различных пептидных нейрогормонов в организме животных [67, 167, 175, 213, 214, 245, 266, 274], а также на активность некоторых протеолитических ферментов [24, 67, 127, 191] . В связи с этим представляет интерес изучение влияния данных половых стероидов на активность ф ...

О влиянии генов на человека
Одни и те же вопросы, задаваемые уже не первый год, сближают душу и тело и тут же непоправимо разделяют их. Неужели гены полностью и изначально программируют нашу жизнь? Неужели мы не способны измениться вообще? Или же наше поведение можно объяснить влиянием внешней среды, умением чему-то учиться? Итак, может ли человек развиваться, или ...