Биохимия крови » Качественный состав белков плазмы крови.

Качественный состав белков плазмы крови.
Страница 1

Качественный состав белков плазмы крови очень разнообразен. В клинической биохимии часто общий белок плазмы делят на отдельные фракции методом электрофореза, основанного на разделении белковых смесей по признаку различной величины массы и конкретного заряда одного белка. При электрофоретическом разделении в зависимости от носителя количество белковых фракций общего белка неодинаково. Независимо от вида электрофореза всегда выделяют основные фракции - альбумины и глобулины. Альбумины синтезируются в печени и являются простыми белками, содержащими до 600 аминокислотных остатков. Они хорошо растворимы в воде. Функция альбуминов состоит в поддержании коллоидно-осмотического давления плазмы, постоянства концентрации водородных ионов, а также в транспорте различных веществ, включая билирубин, жирные кислоты, минеральные соединения и лекарственные препараты. Альбумины плазмы крови могут рассматриваться и как определённый резерв аминокислот для синтеза жизненно необходимых специфических белков в условиях дефицита белков в рационе. Альбумины удерживают воду в кровяном русле, а поэтому при гипоальбуминемиях могут быть отёки мягких тканей. При нефритах в мочу из плазмы крови проникают в первую очередь альбумины, как самые низкомолекулярные белки (молекулярная масса альбуминов составляет около 60000 – 66000). В норме на долю альбуминов приходится 35 – 55% от общего количества белков плазмы крови.

Глобулины плазмы – это множество различных белков. При электрофорезе они перемещаются вслед за альбуминами. Как правило, в плазме они находятся в комплексе со стероидами, углеводами или фосфатами. Взаимосвязь с липидами обеспечивает комплексам глобулинов растворимое состояние и транспорт в различные ткани. В период интенсивного роста животного в крови отмечается относительное снижение уровня альбуминов и соответствующие повышение уровня α- и γ-глобулинов. β-глобулины активно взаимодействуют с липидами крови. γ-глобулины, наименее подвижная и наиболее тяжёлая фракция из всех глобулинов, синтезируются происходящими из части стволовых клеток костного мозга В-лимфоцитами или образующимися из них плазматическими клетками. Они выполняют главным образом функцию защиты, являясь защитными антителами (иммуноглобулинами). У млекопитающих их пять – IgG, IgM, IgE, IgD, IgA. В количественном плане в крови преобладает IgG (80%). Используя метод иммуноэлектрофореза, в крови выделяют до 30 белковых фракций. Каждый тип иммуноглобулинов может специфически взаимодействовать лишь с одним определённым антигеном.

Новорождённые животные не способны в первые дни жизни синтезировать антитела. Они появляются только после поступления в желудочно-кишечный тракт молозива. Самостоятельный синтез этих защитных белков в костном мозге, селезёнке, лимфатических узлах отмечается с 3- или 4-недельного возраста животного. Поэтому важно напоить новорождённого молозивом, которое содержит в 10-20 раз больше иммуноглобулинов, чем обычное молоко.

Т-лимфоциты кооперируются с В-лимфоцитами в синтезе иммуноглобулинов, тормозят иммунологические реакции, лизируют различные клетки. В крови Т-лимфоциты составляют 70%, В-лимфоциты – около 30%. Для синтеза иммуноглобулинов необходима и третья популяция клеток – макрофаги. Они выступают как первичные факторы неспецифической защиты, благодаря способности захватывать и переваривать микроорганизмы, антигены, иммунные комплексы, передавать информацию о них Т- и В-лимфацитам. Макрофаги выступают в роли посредников между всеми участниками процесса с помощью вырабатываемых клетками лимфокинов и монокинов.

В-лимфоциты вырабатывают антитела лишь против определённых, поступивших в организм антигенов (бактерий, вирусов).Для этого структура антигена и глобулинового рецептора на поверхности лимфоцита должны соответствовать друг другу, как ключ к замку. В этом случае лимфоцит начинает делиться и синтезировать антитела против вида антигена, вызвавшего ответную реакцию.

Концентрация γ-глобулинов увеличивается в сыворотке крови при хронических инфекционных болезнях, при иммунизации, беременности животных.

Целый ряд белков плазмы крови выполняет специфические функции. Среди них следует выделить такие белки, как трансферрин, гаптоглобин, церулоплазмин, пропердин, система комплимента, лизоцим, интерферон.

Трансферрины являются β-глобулинами, синтезируемыми в печени. Связывая два атома железа на молекулу белка, они транспортируют этот элемент в различные ткани, регулируют его концентрацию и удерживают его в организме. По величине заряда белковой молекулы, аминокислотному составу различают 19 типов трансферринов, которые связаны с наследственностью. Трансферрины могут оказывать и прямой бактериостатический эффект. Концентрация трансферринов в сыворотке крови составляет около 2,9 г/л. Низкое содержание трансферринов в сыворотке крови может быть вызвано недостатком белков в рационе животного.

Страницы: 1 2


Обновление фосфатидилинозитола и вторые посредники
Наиболее широкораспространенными мишенями G‑белков являются аденилатциклаза и фосфолипаза С, ответственная за гидролиз фосфатидилинозитола. Модуляция адени-латциклазы приводит к изменению внутриклеточной концентрации сАМР, который, как известно, служит вторым посредником, влияя на множество внутриклеточных процессов. Одним нз посл ...

Антигенсвязывающие центры антител
Согласно рентгеноструктурным исследованиям комплексов Fab-фрагментов с антигенами связывание антигена происходит в доступной растворителю щели активного центра, образованной вариабельными доменами в N-концевой части легкой и тяжелой цепей. Длина щели антител варьирует от 0,4 до 3,4 нм, а средние размеры области связывания для полимерных ...

Генная инженерия. История генной инженерии
Генная инженерия появилась благодаря работам многих исследователей в разных отраслях биохимии и молекулярной генетики. На протяжении многих лет главным классом макромолекул считали белки. Существовало даже предположение, что гены имеют белковую природу. Лишь в 1944 году Эйвери, Мак Леод и Мак Карти показали, что носителем наследственной ...