Классификация ферментов, содержащихся в лизосомах
Ферменты, содержащиеся в лизосомах, относятся к классу гидролаз. Они ускоряют реакции расщепления органических соединений при участии воды. В зависимости от характера субстрата, подвергающегося гидролизу, гидролазы делятся на подклассы:
1. Эстеразы, ускоряющие реакции гидролиза сложных эфиров спиртов с органическими и неорганическими кислотами. Важнейшими подподклассами эстераз являются гидролазы эфиров карбоновых кислот и фосфатазы. В качестве представителя первого подподкласса рассмотрим липазу. Липаза ускоряет гидролиз внешних, т.е. а-сложноэфирных, связей в молекулах триацилглицеринов (жиров). Фосфатазы катализируют гидролиз фосфорных эфиров. Особенно широко распространены фосфатазы, действующие на сложные эфиры фосфорной кислоты углеводов, например глюкозо-1-фосфотаза. Действие фосфатаз проявляется в широком спектре рН от 3 до 9, поэтому выделяют щелочную и кислую фосфатазы. Нас интересует в данном случае кислая фосфатаза, являющаяся маркерным ферментом лизосом. Большинство из них обладает широкой субстратной специфичностью.
2. Пептид – гидролазы, ускоряющие реакции гидролиза белков, пептидов и других соединений, содержащих пептидные связи. Специфичность протеолитических ферментов определяется природой аминокислотных боковых групп, находящихся по соседству с гидролизуемой связью. Также важной характеристикой специфичности пептидаз является положение гидролизуемой связи; по этому признаку различают две главные группы пептидаз. Экзопептидазы – это ферменты подгруппы 3.4.11 – 15, для действия которых требуется либо свободная концевая аминогруппа (аминопептидазы), либо свободная концевая карбоксильная группа (карбоксипептидазы). Остальные пептидазы, или эндопептидазы, гидролизуют определенные связи внутри цепи; действие некоторых из них тормозится, если около гидролизуемой связи находится свободная концевая группа. Катепсины (от гр. kathepso – перевариваю), протеолитические ферменты из группы эндопептидаз. Локализованы в лизосомах клеток животных. Осуществляют внутриклеточное переваривание белков. Обладают широкой специфичностью, оптимум активности – при слабокислом значении рН.
3. Нуклеазы, ускоряющие реакции расщепления фосфодиэфирных связей в полинуклеотидной цепи нуклеиновых кислот с образованием моно - и олигонуклеотидов. Концевые мононуклеотиды отщепляются экзонуклеазами, расщепление внутри полинуклеотидной цепи осуществляется эндонуклеазами. Нуклеазы могу расщеплять РНК (рибонуклеазы) и ДНК (дезоксирибонуклеазы) либо те и другие (т.е. неспецифичные нуклеазы). Нуклеазы широко распространены в природе и играют важную роль в распаде и синтезе нуклеиновых кислот. Нуклеазы характеризуется широкой и перекрывающейся специфичностью; классификация этих ферментов весьма трудна и протиречива.
4. Гликозидазы, ускоряющие реакции гидролиза гликозидов, в том числе углеводов. В зависимости от того, на какой пространственный изомер (а или в) действует фермент, его относят к а- или в-гликозидазам. Таким образом, гликозидазы обладают ярко выраженной пространственной специфичностью, которая определяется конфигурацией каждой – СНОН-групп. Кроме гликозидов субстратами, на которые распространяется действие тех или иных гликозидаз, являются олиго - и полисахариды. Ферменты этой большой и важной группы расщепляют в основном субстраты, в молекуле которых не содержится заряженных групп. В этих субстратах доминирующую роль играет расположение гидроксильных групп и атомов водорода. Как правило, гликозидазы проявляют высокую степень специфичности по отношению к определенному моносахаридному кольцу; однако присоединенная агликоновая группа также может оказывать более или менее заметное влияние. В некоторых случаях (например, у нуклеозидаз) это влияние агликона бывает выражено сильнее, чем влияние моносахаридного компонента. Инозиназа, например, гидролизует гипоксантинрибозид, но не действует на ксантинрибозид.
5. Гидролазы, действующие на С – N-связи, отличающиеся от пептидных, т.е. ускоряют гидролиз амидов кислот. Из них важную роль в организме играют уреаза, аспарагиназа и глутаминаза. Уреаза ускоряет гидролиз мочевины до NH3 и СО2. Аспарагиназа и глутаминаза ускоряют гидролиз амидов дикарбоновых аминокислот – аспарагиновой и глутаминовой. К гидролазам, действующим на С – N-связи, отличающиеся от пептидных, кроме амидаз относятся ферменты, катализирующие гидролиз С - N-связей в линейных амидинах. К их числу принадлежит аргиназа.
Обновление фосфатидилинозитола и вторые
посредники
Наиболее широкораспространенными мишенями G‑белков являются аденилатциклаза и фосфолипаза С, ответственная за гидролиз фосфатидилинозитола. Модуляция адени-латциклазы приводит к изменению внутриклеточной концентрации сАМР, который, как известно, служит вторым посредником, влияя на множество внутриклеточных процессов. Одним нз посл ...
Полимерия. Пример и схема. Особенности наследования количественных признаков
Полимерия – на один признак влияют несколько неаллельных, но сходно действующих генов. Такие гены наз полимерными (множественными). Они обладают аддитивным (суммирующим) действием, т.е. чем больше таких генов, тем ярче выражен признак, который они определяют. 15:1 или 1:4:6:4:1 – для качественных признаков; 1:4:6:4:1 – для колич (F2). О ...
Представления о времени и пространстве в
классической механике в теории относительности. Принцип относительности в классической механике.
Впервые этот принцип был установлен Галилеем, но окончательную формулировку получил лишь в механике Ньютона. Для его понимания нам потребуется ввести понятие системы отсчета, или координат. Как известно, положение движущегося тела в каждый момент времени определяется по отношению к некоторому другому телу, которое называется системой от ...