Материалы » Биохимия лизосом » Классификация ферментов, содержащихся в лизосомах

Классификация ферментов, содержащихся в лизосомах

Ферменты, содержащиеся в лизосомах, относятся к классу гидролаз. Они ускоряют реакции расщепления органических соединений при участии воды. В зависимости от характера субстрата, подвергающегося гидролизу, гидролазы делятся на подклассы:

1. Эстеразы, ускоряющие реакции гидролиза сложных эфиров спиртов с органическими и неорганическими кислотами. Важнейшими подподклассами эстераз являются гидролазы эфиров карбоновых кислот и фосфатазы. В качестве представителя первого подподкласса рассмотрим липазу. Липаза ускоряет гидролиз внешних, т.е. а-сложноэфирных, связей в молекулах триацилглицеринов (жиров). Фосфатазы катализируют гидролиз фосфорных эфиров. Особенно широко распространены фосфатазы, действующие на сложные эфиры фосфорной кислоты углеводов, например глюкозо-1-фосфотаза. Действие фосфатаз проявляется в широком спектре рН от 3 до 9, поэтому выделяют щелочную и кислую фосфатазы. Нас интересует в данном случае кислая фосфатаза, являющаяся маркерным ферментом лизосом. Большинство из них обладает широкой субстратной специфичностью.

2. Пептид – гидролазы, ускоряющие реакции гидролиза белков, пептидов и других соединений, содержащих пептидные связи. Специфичность протеолитических ферментов определяется природой аминокислотных боковых групп, находящихся по соседству с гидролизуемой связью. Также важной характеристикой специфичности пептидаз является положение гидролизуемой связи; по этому признаку различают две главные группы пептидаз. Экзопептидазы – это ферменты подгруппы 3.4.11 – 15, для действия которых требуется либо свободная концевая аминогруппа (аминопептидазы), либо свободная концевая карбоксильная группа (карбоксипептидазы). Остальные пептидазы, или эндопептидазы, гидролизуют определенные связи внутри цепи; действие некоторых из них тормозится, если около гидролизуемой связи находится свободная концевая группа. Катепсины (от гр. kathepso – перевариваю), протеолитические ферменты из группы эндопептидаз. Локализованы в лизосомах клеток животных. Осуществляют внутриклеточное переваривание белков. Обладают широкой специфичностью, оптимум активности – при слабокислом значении рН.

3. Нуклеазы, ускоряющие реакции расщепления фосфодиэфирных связей в полинуклеотидной цепи нуклеиновых кислот с образованием моно - и олигонуклеотидов. Концевые мононуклеотиды отщепляются экзонуклеазами, расщепление внутри полинуклеотидной цепи осуществляется эндонуклеазами. Нуклеазы могу расщеплять РНК (рибонуклеазы) и ДНК (дезоксирибонуклеазы) либо те и другие (т.е. неспецифичные нуклеазы). Нуклеазы широко распространены в природе и играют важную роль в распаде и синтезе нуклеиновых кислот. Нуклеазы характеризуется широкой и перекрывающейся специфичностью; классификация этих ферментов весьма трудна и протиречива.

4. Гликозидазы, ускоряющие реакции гидролиза гликозидов, в том числе углеводов. В зависимости от того, на какой пространственный изомер (а или в) действует фермент, его относят к а- или в-гликозидазам. Таким образом, гликозидазы обладают ярко выраженной пространственной специфичностью, которая определяется конфигурацией каждой – СНОН-групп. Кроме гликозидов субстратами, на которые распространяется действие тех или иных гликозидаз, являются олиго - и полисахариды. Ферменты этой большой и важной группы расщепляют в основном субстраты, в молекуле которых не содержится заряженных групп. В этих субстратах доминирующую роль играет расположение гидроксильных групп и атомов водорода. Как правило, гликозидазы проявляют высокую степень специфичности по отношению к определенному моносахаридному кольцу; однако присоединенная агликоновая группа также может оказывать более или менее заметное влияние. В некоторых случаях (например, у нуклеозидаз) это влияние агликона бывает выражено сильнее, чем влияние моносахаридного компонента. Инозиназа, например, гидролизует гипоксантинрибозид, но не действует на ксантинрибозид.

5. Гидролазы, действующие на С – N-связи, отличающиеся от пептидных, т.е. ускоряют гидролиз амидов кислот. Из них важную роль в организме играют уреаза, аспарагиназа и глутаминаза. Уреаза ускоряет гидролиз мочевины до NH3 и СО2. Аспарагиназа и глутаминаза ускоряют гидролиз амидов дикарбоновых аминокислот – аспарагиновой и глутаминовой. К гидролазам, действующим на С – N-связи, отличающиеся от пептидных, кроме амидаз относятся ферменты, катализирующие гидролиз С - N-связей в линейных амидинах. К их числу принадлежит аргиназа.


Физико-географическая характеристика Свободненского района
Свободненское лесное хозяйство Главного Управления природных ресурсов и охраны окружающей среды по Амурской области расположены на территории Свободненского и Шимановского районов (приложение А). Структура лесхоза представляет собой 4 лесничества, общей площадью 357 919га, в том числе: в Свободненском районе 332 395га, что составляет 93 ...

Биохимические методы идентификации бактерий
Методов, используемых для идентификации особенностей метаболизма бактерий, очень много, но на практике применяют небольшое их количество. Большинство способов основано на использовании дифференциально-диагностических сред, включающих различные индикаторы. ...

Применение углеводов в медицине. Применение углеводов в парентеральном питании
Углеводы используются для парентерального питания в силу того, что они являются наиболее доступными источниками энергии для организма больного. Их энергетическая ценность составляет 4 ккал/г. Учитывая то, что суточная потребность в энергии составляет около 1 500–2 000 ккал, то становится понятной проблема изолированного применения углев ...